ALT (Alanine Aminotransferase) ও AST (Aspartate Aminotransferase) হলো দুটি গুরুত্বপূর্ণ ট্রান্সঅ্যামিনেজ (Transaminase) এনজাইম, যা অ্যামিনো অ্যাসিড বিপাকে (Amino Acid Metabolism) গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। এরা মূলত ট্রান্সঅ্যামিনেশন (Transamination) প্রক্রিয়ার মাধ্যমে একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামিনো গ্রুপ (-NH₂) অন্য একটি কিটো অ্যাসিডে স্থানান্তর করে নতুন অ্যামিনো অ্যাসিড ও কিটো অ্যাসিড তৈরি করে।

• ALT (Alanine Aminotransferase): এটি প্রধানত লিভারে অবস্থান করে। এটি অ্যালানিন (Alanine) থেকে α-কিটোগ্লুটারেট (α-Ketoglutarate)-এ অ্যামিনো গ্রুপ স্থানান্তর করে গ্লুটামেট (Glutamate) ও পাইরুভেট (Pyruvate) উৎপন্ন করে।

• AST (Aspartate Aminotransferase): এটি লিভার, হার্ট, কিডনি ও পেশীতে পাওয়া যায়। এটি অ্যাসপার্টেট (Aspartate) থেকে α-কিটোগ্লুটারেট-এ অ্যামিনো গ্রুপ স্থানান্তর করে গ্লুটামেট ও অক্সালোঅ্যাসিটেট (Oxaloacetate) তৈরি করে।

• জৈব রাসায়নিক ভূমিকা: এই দুই এনজাইম অ্যামিনো অ্যাসিড বিপাক, গ্লুকোনিওজেনেসিস, ও নাইট্রোজেন চক্র-এর সঙ্গে গভীরভাবে সম্পর্কিত।

• চিকিৎসাগত গুরুত্ব:

  • লিভার ফাংশন টেস্ট (LFT)-এ ALT ও AST উভয়ই গুরুত্বপূর্ণ সূচক হিসেবে ব্যবহৃত হয়।

  • ALT বৃদ্ধি সাধারণত লিভারের কোষ ক্ষতির (Hepatocellular Damage) ইঙ্গিত দেয়।

  • AST বৃদ্ধি দেখা যায় লিভার, হৃদ্‌যন্ত্র বা পেশীর ক্ষতি হলে।

  • ALT/AST অনুপাত (De Ritis Ratio) লিভার রোগ নির্ণয়ে একটি গুরুত্বপূর্ণ মানদণ্ড।

অতএব, ALT ও AST শুধু অ্যামিনো অ্যাসিড বিপাকের অংশ নয়, বরং লিভারের স্বাস্থ্য মূল্যায়নেরও একটি গুরুত্বপূর্ণ জৈব রাসায়নিক সূচক।

মাংসপেশির কোষে Glucose-6-phosphatase এনজাইমের অনুপস্থিতি থাকার কারণে গ্লুকোজ-৬-ফসফেটকে গ্লুকোজে রূপান্তর করা সম্ভব হয় না। ফলে উৎপন্ন গ্লুকোজ রক্তে প্রবেশ করতে পারে না এবং তা শুধুমাত্র মাংসপেশির অভ্যন্তরেই ব্যবহৃত হয়।

• Glucose-6-phosphatase মূলত যকৃত (liver) ও কিডনি কোষে উপস্থিত থাকে, যেখানে এটি গ্লুকোজ-৬-ফসফেটকে মুক্ত গ্লুকোজে রূপান্তর করে রক্তে পাঠায়।

• মাংসপেশির কোষে এই এনজাইম না থাকায় সেখানে উৎপন্ন গ্লুকোজ-৬-ফসফেট গ্লাইকোলাইসিস প্রক্রিয়ায় শক্তি উৎপাদনে ব্যবহৃত হয়।

• এর ফলে মাংসপেশি নিজের শক্তি চাহিদা পূরণে গ্লুকোজ ব্যবহার করে, কিন্তু রক্তের শর্করা বৃদ্ধিতে অবদান রাখতে পারে না।

• এই কারণেই গ্লুকোনিওজেনেসিস (gluconeogenesis) প্রক্রিয়ায় মাংসপেশি অংশগ্রহণ করতে পারে না।

• বিপরীতে, যকৃত গ্লুকোজ উৎপাদন করে রক্তে ছাড়ে, যা শরীরের অন্যান্য কোষের শক্তির যোগান দেয়।

Glucokinase এবং Hexokinase উভয়ই গ্লুকোজকে গ্লুকোজ-৬-ফসফেটে রূপান্তর করে, তবে তাদের কার্যকারিতা ও শারীরবৃত্তীয় ভূমিকা ভিন্ন। এদের মধ্যে পার্থক্যের মূল কারণ হলো Km মানের (Michaelis constant) পার্থক্য, যা গ্লুকোজের প্রতি এনজাইমের আফিনিটি (affinity) নির্দেশ করে।

• Glucokinase:

  • এর Km মান বেশি, অর্থাৎ গ্লুকোজের প্রতি আফিনিটি কম।

  • এটি উচ্চ গ্লুকোজ ঘনত্বে সক্রিয় থাকে, যেমন খাবার গ্রহণের পর যখন রক্তে গ্লুকোজের মাত্রা বৃদ্ধি পায়।

  • মূলত লিভারে (Liver) অবস্থান করে এবং অতিরিক্ত গ্লুকোজকে গ্লাইকোজেন আকারে সংরক্ষণে সহায়তা করে।

  • এটি রক্তের গ্লুকোজমাত্রা নিয়ন্ত্রণে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা রাখে, কারণ কম গ্লুকোজ অবস্থায় এটি নিষ্ক্রিয় থাকে।

• Hexokinase:

  • এর Km মান কম, অর্থাৎ গ্লুকোজের প্রতি আফিনিটি বেশি।

  • এটি কম গ্লুকোজ ঘনত্বেও কার্যকরভাবে কাজ করে।

  • মস্তিষ্ক ও পেশীসহ অন্যান্য টিস্যুতে থাকে এবং কোষকে অবিরাম শক্তি সরবরাহ করে।

  • এটি রক্তের গ্লুকোজমাত্রা নির্বিশেষে গ্লুকোজ ব্যবহার নিশ্চিত করে, বিশেষ করে মস্তিষ্কের মতো অঙ্গের জন্য অত্যাবশ্যক।

সারসংক্ষেপে, Glucokinase উচ্চ গ্লুকোজমাত্রায় গ্লাইকোজেন সংরক্ষণে সহায়তা করে, আর Hexokinase সবসময় গ্লুকোজ ব্যবহার নিশ্চিত করে — এই পার্থক্যই শরীরে শক্তির সুষম বণ্টন বজায় রাখে।